En tant qu’aliment de base pour 40 % de la population mondiale, il est difficile de surestimer l’importance du blé pour la sécurité alimentaire.
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Structure de la protéine immunitaire du blé résolue

Une équipe internationale de scientifiques a découvert comment le blé se protège contre un pathogène mortel. Leurs conclusions, publiées dans la revue Nature, pourraient être exploitées pour rendre les espèces végétales importantes plus résistantes aux maladies.

La résilience des cultures dans un climat changeant et la résistance aux maladies infectieuses seront les facteurs limitants de la stabilité alimentaire future. Dans le cas du blé, l’un des agents pathogènes les plus importants sur le plan économique est la rouille noire, un champignon vicieux qui peut avoir des effets dévastateurs sur les rendements.

Bien que la rouille de la tige infecte le blé depuis l’époque préchrétienne, les efforts des sélectionneurs et des phytopathologistes ont permis de prévenir toute épidémie importante dans les principales régions productrices de blé du monde au cours des 50 dernières années du 20e siècle. Malheureusement, ce tableau rose a été brisé en 1998, avec l’émergence d’une nouvelle variante très virulente de la rouille noire des céréales en Ouganda. L’Ug99, comme on l’appelle, peut attaquer jusqu’à 80 % des variétés de blé dans le monde, ce qui entraîne, dans certains cas, une perte totale de rendement des champs infectés. 

En cherchant à accroître la résistance des cultures contre les agents phytopathogènes nouveaux et émergents, les phytotechniciens et les sélectionneurs parcourent souvent les variétés sauvages de certaines de cultures de base à la recherche de gènes susceptibles d’offrir une immunité efficace. L’émergence de l’Ug99 a donné une impulsion particulière à ces efforts et a conduit à l’identification de Sr35, un gène qui protège contre Ug99 lorsqu’il est introduit dans le blé panifiable.

Un gène protège de la rouille noire


Aujourd’hui, les scientifiques dirigés par Jijie Chai et Paul Schulze-Lefert de l’Université de Cologne et de l’Institut Max Planck pour la recherche sur la sélection végétale à Cologne, en Allemagne, et Yuhang Chen de l’Académie chinoise des sciences, en Chine, ont décodé la structure de la protéine de blé Sr35. Cela leur a permis d’expliquer comment Sr35 protège le petit épeautre contre Ug99.

Sr35 est un exemple de récepteur à répétition riche en leucine (NLR) qui se lie aux nucléotides à l’intérieur des cellules végétales et qui détecte la présence d’agents pathogènes envahissants. L’activation du NLR est déclenchée par la reconnaissance des « effecteurs » pathogènes, de petites protéines qui sont délivrées dans les cellules végétales par les micro-organismes envahisseurs afin d’affaiblir la plante. Chaque NLR se lie généralement à un seul type d’effecteur.

Lorsque le Sr35 est activé, cinq récepteurs s’assemblent en un grand complexe protéique, que les chercheurs appellent le « résistosome Sr35 ». Ces résistosomes ont la capacité d’agir comme des canaux dans la membrane cellulaire végétale. Cette activité de canal déclenche de puissantes réponses immunitaires qui aboutissent au suicide des cellules végétales sur le site de l’infection, une sorte d’abnégation pour protéger le reste de la plante.

Dans cette étude, les chercheurs ont réussi pour la première fois à résoudre la structure et à décrire la fonction immunitaire d’un résistosome d’une espèce cultivée.

Les scientifiques ont commencé par synthétiser le Sr35 et son effecteur Ug99 correspondant dans des cellules d’insectes, une stratégie qui leur a permis d’isoler et de purifier de grandes quantités de résistosomes Sr35, et ont utilisé la microscopie électronique cryogénique, une technique dans laquelle les échantillons sont congelés à des températures cryogéniques permettant de déterminer les structures biomoléculaires à résolution atomique. 

Armés de leur connaissance de la structure du résistosome Sr35, Alexander Förderer, qui a dirigé l’étude, et ses co-auteurs Ertong Li et Aaron W. Lawson ont cherché à déterminer s’ils pouvaient désormais réutiliser des récepteurs non fonctionnels des variétés élites sensibles d’orge et de blé pour reconnaître l’Ug99 effecteur. Ils se sont posés sur deux protéines qui, bien que similaires au Sr35, ne reconnaissent pas Ug99. En échangeant les éléments de Sr35 connus pour entrer en contact avec l’Ug99 effecteur, les scientifiques ont pu transformer ces protéines en récepteurs de l’effecteur Ug99.

Selon Paul Schulze-Lefert, co-auteur de l’étude, celle-ci illustre également comment la nature a utilisé un principe de conception commun pour construire des récepteurs immunitaires. Dans le même temps, ces récepteurs ont évolué de telle manière qu’ils ont conservé la flexibilité de générer de nouvelles variantes de récepteurs capables de fournir une immunité contre d’autres agents pathogènes microbiens tels que les virus, les bactéries ou les nématodes.

Les scientifiques soulignent que les connaissances acquises dans le cadre de cette étude « ouvrent la possibilité d’améliorer la résistance des cultures en concevant des protéines de résistance des plantes qui reconnaissent un éventail d’effecteurs pathogènes différents. 

(MPG /wi)

Référence :
Förderer, A., et al: A wheat resistosome defines common principles of immune receptor channels.
Nature, septembre 2022

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